سنجش میزان تولید آنزیم پروتئیناز در گونه‌های کاندیدای جداشده از کاندیدیازیس دهانی بیماران سرطانی دریافت‌کننده شیمی‌تراپی بیمارستان‌های تنکابن و رامسر

نوع مقاله: اصیل

نویسندگان

1 دانش آموخته کارشناسی ارشد رشته میکروب شناسی،دانشگاه آزاداسلامی واحد تنکابن

2 دانشیار، گروه قارچ شناسی پزشکی، دانشکده پزشکی، دانشگاه آزاد اسلامی واحد تنکابن

3 استادیار، فوق تخصص خون و سرطان بالغین، دانشگاه آزاد اسلامی واحد تنکابن

چکیده

مقدمه:کاندیدیازیس یک عفونت قارچی شایع است که توسط گونه‌های مختلف کاندیدا ایجاد می‌شود. تولید آنزیم‌های خارج سلولی نظیر پروتئیناز به‌عنوان فاکتور بیماری‌زا نقش به‌سزایی در چسبندگی و نفوذ مخمر به میزبان مستعد دارد. در این راستا، هدف از پژوهش حاضر بررسی میزان تولید آنزیم‌ پروتئیناز در بیماران سرطانی مبتلا به کاندیدیازیسمی دهانی می‌باشد.
مواد و روشها:تعداد 20 نمونه سواپ دهانی از بیماران سرطانی و غیرسرطانی مبتلا به کاندیدیازیس مراجعه‌کننده به مرکز انکولوژی بیمارستان رامسر و تنکابن در سال 1394-1393 جمع‌آوری گردید. این نمونه‌ها در محیط سابورو دکستروز آگار حاوی آنتی‌بیوتیک کلرامفنیکل کشت داده شدند و ایزوله‌های مخمری با استفاده از روش فنوتایپیک مورد شناسایی قرار گرفتند. در ادامه برای ارزیابی فعالیت‌ آنزیمی پروتئینازی از محیط اختصاصی استفاده گردید. قطر هاله تشکیل‌شده در اطراف هر کلونی نیز به‌منظور تولید آنزیم اندازه‌گیری شد.
یافته‌ها:از 20 نمونه جمع‌آوری‌شده، از گروه بیماران سرطانی مبتلا به کاندیدیازیس دهانی 19 ایزوله مخمری کاندیدا (95 درصد) و از گروه شاهد شش ایزوله (30 درصد) جدا گردید. فراوانی کاندیدا آلبیکنس و کاندیدا گلابراتا به‌ترتیب معادل 16 (84 درصد) و 3 (16 درصد) بود. در افراد غیرسرطانی تمام ایزوله مخمری جداشده به‌عنوان کاندیدا آلبیکنس شناسایی شد. میانگین قطر هاله در اطراف سلول‌های مخمری تولیدکننده آنزیم پروتئیناز در افراد سرطانی مبتلا به کاندیدیازیس دهانی نسبت به گروه غیرسرطانی معادل 21/2 میلی‌متر به‌دست آمد.
نتیجهگیری:تولید آنزیم پروتئیناز به‌عنوان یک فاکتور ویرولانس مهم در ایجاد بیماری کاندیدیازیس دهانی در افراد سرطانی به مراتب بیشتر از افراد غیرسرطانی بود.

کلیدواژه‌ها


1.         Akpan A, Morgan R. Oral candidiasis. Postgraduate medical journal. 2002;78(922):455-9.

2.         Meurman J, Siikala E, Richardson M, Rautemaa R. Non-Candida albicans Candida yeasts of the oral cavity. Communicating current research and educational topics and trends in applied microbiology. 2007;1(1):719-31.

3.         Al-Abeid HM, Abu-Elteen KH, Elkarmi AZ, Hamad MA. Isolation and characterization of Candida spp. in Jordanian cancer patients: prevalence, pathogenic determinants, and antifungal sensitivity. Jpn J Infect Dis. 2004;57(6):279-84.

4.         Calamari S-E, Bojanich M-A, Barembaum S-R, Berdicevski N, Azcurra A-I. Antifungal and post-antifungal effects of chlorhexidine, fluconazole, chitosan and its combinations on Candida albicans. Med Oral Patol Oral Cir Bucal. 2011;16(1):E23-E8.

5.         Sun J, Qi C, Lafleur MD, Qi Q-g. Fluconazole susceptibility and genotypic heterogeneity of oral Candida albicans colonies from the patients with cancer receiving chemotherapy in China. International journal of oral science. 2009;1(3):156.

6.         Widmer F, Wright LC, Obando D, Handke R, Ganendren R, Ellis DH, et al. Hexadecylphosphocholine (miltefosine) has broad-spectrum fungicidal activity and is efficacious in a mouse model of cryptococcosis. Antimicrobial agents and chemotherapy. 2006;50(2):414-21.

7.         Cronin UP, Wilkinson MG. Monitoring growth phase-related changes in phosphatidylcholine-specific phospholipase C production, adhesion properties and physiology of Bacillus cereus vegetative cells. Journal of industrial microbiology & biotechnology. 2008;35(12):1695-703.

8.         Mandujano-González V, Villa-Tanaca L, Anducho-Reyes MA, Mercado-Flores Y. Secreted fungal aspartic proteases: A review. Revista Iberoamericana de Micología. 2016 33(2):76-82.

9.         Parra-Ortega B, Hernández-Rodríguez C, Villa-Tanaca L. Evolution of GPI-Aspartyl Proteinases (Yapsines) of Candida spp: INTECH Open Access Publisher; 2011, 257pp.

10.       Richardson MD, Warnock DW. Fungal infection: diagnosis and management: John Wiley & Sons; 2012, 476 pp.

11.       Galan-Ladero M, Blanco M, Sacristán B, Fernández-Calderón M, Pérez-Giraldo C, Gomez-Garcia A. Enzymatic activities of Candida tropicalis isolated from hospitalized patients. Medical mycology. 2010;48(1):207-10.

12.       Bhat V, Sharma S, Shetty V, Shastry C, Rao V. Extracellular enzymes of Candida albicans and their role in development of denture stomatitis-a review. JIADS. 2011;2(1):26-30.

13.       de Cássia Mardegan R, Foglio MA, Gonçalves RB, Höfling JF. Candida albicans proteinases. Brazilian Journal of Oral Sciences. 2015;5(16):944-52.

14.       Cutler JE. Putative virulence factors of Candida albicans. Annual Reviews in Microbiology. 1991;45(1):187-218.

15.       Sachin C, Ruchi K, Santosh S. In vitro evaluation of proteinase, phospholipase and haemolysin activities of Candida species isolated from clinical specimens. International journal of Medicine and Biomedical research. 2012;1(2):153-7.

16.       Oliveira SKR, Anjos DCVd, Gonçalves LHB, Ferro TAF, Monteiro SG, Figueiredo PdMS, et al. Prevalence and production of enzymes by Candida isolates from vaginal secretion samples. Rev Patol Trop. 2013;42:161-76.

17.       Deepa K, Jeevitha T, Michael A. In vitro evaluation of virulence factors of Candida species isolated from oral cavity. Journal of Microbiology and Antimicrobials. 2015;7(3):28-32.

18.       Sacristán B, Blanco M, Galan-Ladero M, Blanco J, Perez-Giraldo C, Gómez-García A. Aspartyl proteinase, phospholipase, hemolytic activities and biofilm production of Candida albicans isolated from bronchial aspirates of ICU patients. Medical mycology. 2011;49(1):94-7.

19.       Kantarcioǧlu AS, Yücel A. Phospholipase and protease activities in clinical Candida isolates with reference to the sources of strains. Mycoses. 2002;45(56):160-5.

20.       Tsang C, Chu F, Leung W, Jin L, Samaranayake L, Siu S. Phospholipase, proteinase and haemolytic activities of Candida albicans isolated from oral cavities of patients with type 2 diabetes mellitus. Journal of medical microbiology. 2007;56(10):1393-8.